澳大利亞弗林德斯大學(xué)日前發(fā)布公報(bào)說(shuō)，抑制一種名為T(mén)au蛋白的蛋白質(zhì)病變，可避免對(duì)腦細(xì)胞產(chǎn)生毒性作用而導(dǎo)致記憶功能受損，這有望成為治療阿爾茨海默病的新靶點(diǎn)。
阿爾茨海默病是一種神經(jīng)系統(tǒng)退行性疾病，臨床上以記憶障礙、失語(yǔ)、執(zhí)行功能障礙以及人格和行為改變等為特征，病理特征包括β淀粉樣蛋白沉積和Tau蛋白過(guò)度磷酸化，病因迄今尚不明確。新研究通過(guò)體外細(xì)胞實(shí)驗(yàn)和動(dòng)物實(shí)驗(yàn)解釋了Tau如何過(guò)度磷酸化的原因，從而為治療Tau病變提供信息。相關(guān)研究成果已發(fā)表在美國(guó)《科學(xué)進(jìn)展》雜志上。
弗林德斯大學(xué)領(lǐng)銜的研究團(tuán)隊(duì)首先選取了多達(dá)20個(gè)不同的Tau磷酸化位點(diǎn)和12種蛋白激酶進(jìn)行實(shí)驗(yàn)。蛋白激酶是指催化蛋白質(zhì)磷酸化過(guò)程的酶，蛋白激酶靶向Tau的特定位點(diǎn)是磷酸化位點(diǎn)。
結(jié)果發(fā)現(xiàn)，Tau磷酸化位點(diǎn)之間存在相互依賴(lài)性聯(lián)系，這意味著一個(gè)位點(diǎn)的磷酸化易促使另一個(gè)位點(diǎn)磷酸化，并且在這些位點(diǎn)中還存在一些“主位點(diǎn)”，即這些位點(diǎn)的磷酸化能影響Tau其他大多數(shù)位點(diǎn)的磷酸化。
為了探究是否可以靶向這些“主位點(diǎn)”來(lái)減少阿爾茨海默病中Tau的毒性，以改善記憶功能，研究人員進(jìn)行了小鼠實(shí)驗(yàn)。結(jié)果發(fā)現(xiàn)，當(dāng)小鼠的Tau蛋白缺失某個(gè)特定的“主位點(diǎn)”時(shí)，它們沒(méi)有出現(xiàn)記憶缺陷。
研究人員表示，新發(fā)現(xiàn)具有治療涉及Tau蛋白的一系列神經(jīng)系統(tǒng)疾病的潛力，包括帕金森病、腦震蕩引起的慢性腦損傷和中風(fēng)，未來(lái)將進(jìn)一步了解這些“主位點(diǎn)”在健康和疾病中的作用。
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